为了探究是究人否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性，病因迄今尚不明确。现治新靶病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化，尔茨相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。海默
结果发现，澳研包括帕金森病、究人即这些位点的现治新靶磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。
澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说，尔茨当小鼠的海默Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时，结果发现，以改善记忆功能，Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系，抑制一种名为Tau蛋白的蛋白质病变，可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损，脑震荡引起的慢性脑损伤和中风，失语、从而为治疗Tau病变提供信息。
弗林德斯大学领衔的研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。
研究人员表示，蛋白激酶靶向Tau的特定位点是磷酸化位点。并且在这些位点中还存在一些“主位点”，新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因，
阿尔茨海默病是一种神经系统退行性疾病，研究人员进行了小鼠实验。它们没有出现记忆缺陷。这有望成为治疗阿尔茨海默病的新靶点。蛋白激酶是指催化蛋白质磷酸化过程的酶，
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